ClC-0氯通道蛋白质空间结构的同源建模

江汉大学学报（自然科学版） ›› 2015, Vol. 43 ›› Issue (2): 111-115.

ClC-0氯通道蛋白质空间结构的同源建模

于涛，朱紫洪，郝栋梁，彭黎，张攀，徐号，郭旭

江汉大学物理与信息工程学院，湖北武汉430056

出版日期:2015-04-28 发布日期:2015-05-05
作者简介:于涛（1982—），男，讲师，博士，研究方向：凝聚态物理、软物质物理。
基金资助:
国家自然科学基金项目（11304123）；国家留学基金项目（201408420100）；江汉大学高层次人才科研启动经费项目（2013016）；江汉大学学生科研项目（2013yb093）

Homology Modeling of Spatial Structure of CIC-0 Chloride Channel Proteins

YU Tao，ZHU Zihong，HAO Dongliang，PENG Li，ZHANG Pan，XU Hao，GUO Xu

School of Physics and Information Engineering，Jianghan University，Wuhan 430056，Hubei，China

Online:2015-04-28 Published:2015-05-05

摘要/Abstract

摘要： ClC 型氯离子通道蛋白质在调节生命体的新陈代谢过程中起着重要作用。在原有蛋白质ClC-ec1 晶体结构的基础上，依据同源建模的原理，借助SWISS-MODEL 网络服务器构建了一类重要氯离子通道蛋白质ClC-0的空间结构，同时对所得结构的合理性进行了分析。通过衡量结构的Z-score 值、分析结构的空间坐标波动性以及利用视图软件VMD 将建模的ClC-0结构和模板结构进行比较，发现通过同源建模所得到蛋白质ClC-0的空间结构符合后续研究的要求，这在很大程度上方便了该类蛋白质的后续计算模拟研究。

关键词: 同源建模, 氯离子通道蛋白质, SWISS-MODEL

Abstract: CIC- type chloride ion channel proteins play important role in regulating the metabolism process of biological system. On the base of CIC-ec1 crystal structure，in accordance with the principle of homology modeling，using SWISS-MODEL net server，constructed the spatial structure of a kind of CIC-0 chloride ion channel protein， and analyzed the reasonableness of the obtained structure. Through measuring the Z-score of the structure，analyzing the fluctuation of space coordinates of the structure，and comparing the modeling CIC-0 structure with template structure，discovered that the spatial structure of CIC-0 protein by homology modeling complied with the requirement of further study，which makes the further simulation and computation be easy.

Key words: homology modeling, chloride channel protein, SWISS-MODEL

中图分类号:

Q51
TP391.9

于涛，朱紫洪，郝栋梁，彭黎，张攀，徐号，郭旭. ClC-0氯通道蛋白质空间结构的同源建模[J]. 江汉大学学报（自然科学版）, 2015, 43(2): 111-115.

YU Tao，ZHU Zihong，HAO Dongliang，PENG Li，ZHANG Pan，XU Hao，GUO Xu. Homology Modeling of Spatial Structure of CIC-0 Chloride Channel Proteins[J]. Journal of Jianghan University(Natural Science Edition), 2015, 43(2): 111-115.